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/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9410p.zip / M94A3238.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-10-25  |  3KB  |  49 lines

  1.        Document 3238
  2.  DOCN  M94A3238
  3.  TI    Properties of the enzyme dipeptidyl peptidase IV (DPP IV/CD26) from a
  4.        chemical viewpoint.
  5.  DT    9412
  6.  AU    Barth A; Neubert K; Born I; Heins J; Faust J; Rahfeld J; Brandt W;
  7.        Hovanessian AG; A.G.M.V. Institute of Biochemistry, University of Halle,
  8.        Germany.
  9.  SO    Int Conf AIDS. 1994 Aug 7-12;10(1):121 (abstract no. PA0103). Unique
  10.        Identifier : AIDSLINE ICA10/94369337
  11.  AB    DPP IV/CD26 hydrolyzes dipeptide units from the N-termini of peptides
  12.        and proteins, preferable at the C-terminal side of proline residues. A
  13.        substrate is recognized when the N-terminal amino group is protonated
  14.        (positive changed). The best substrates are when in the P1-position is a
  15.        proline or a alanine residue, whereas the P2-position can be any amino
  16.        acyl residue. In a Xaa-Pro-Yaa tripeptide when the Yaa is a proline or a
  17.        hydroxyproline residue (P'1-position), then it is not recognized as a
  18.        substrate. The stereospecificity in the P1-position is absolute, whereas
  19.        that in the P2-position is relative, depending from the amino acid
  20.        residue in the P1-position. Molecular modeling studies give insights
  21.        into the possible recognition conformation of substrate molecules,
  22.        including the distribution of the positive and negative electrostatic
  23.        potential on the surface of such molecules, and some hints about the
  24.        possible structure of the catalytic center of the enzyme DPP IV/CD26. In
  25.        view of this knowledge, it is possible to develop some dipeptides or
  26.        amino acid derivatives which are potent reversible inhibitors of the DPP
  27.        IV/CD26 activity. A condition for the generation of the inhibitory
  28.        potential is the protonisation of the N-terminal amino function, that
  29.        means the formation of a positive potential in this area, and in the
  30.        meantime suppression of the negative charge (negative potential) on the
  31.        C-terminal end of a dipeptide. In agreement with this, the most potent
  32.        inhibitor of such class of compounds is isoleucine-pyrrolidide with a
  33.        Ki-value of about 10(-7) M at pH 6.3. Since CD26 is the coreceptor of
  34.        CD4 which is required for HIV entry into cells, then current work is
  35.        directed on the potential inhibitory effect of DPP IV-specific compounds
  36.        on the HIV infection.
  37.  DE    Amino Acid Sequence  Antigens, CD/DRUG EFFECTS/PHYSIOLOGY  Antigens,
  38.        CD4/DRUG EFFECTS/PHYSIOLOGY  Antigens, Differentiation,
  39.        T-Lymphocyte/DRUG EFFECTS/PHYSIOLOGY  Antiviral Agents/*PHARMACOLOGY
  40.        Comparative Study  Dipeptides/*PHARMACOLOGY  Dipeptidyl
  41.        Peptidases/*METABOLISM  Human  HIV/DRUG EFFECTS/*PHYSIOLOGY  Models,
  42.        Molecular  Molecular Sequence Data  Oligopeptides/CHEMISTRY/METABOLISM
  43.        Protease Inhibitors/*PHARMACOLOGY  Protein Conformation  Substrate
  44.        Specificity  MEETING ABSTRACT
  45.  
  46.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  47.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  48.  
  49.